Amino asidi

Kutoka Wikipedia, kamusi elezo huru
Rukia: urambazaji, tafuta
Mfumo wa jumla wa amino asidi alfa.
Table of Amino Acids.
Amino asidi zinazopatikana katika yukaryoti, ambazo zimepangwa kulingana na 'pKa za minyororo yao ya upande na chaji katika pH 7.4 ya kimwili

Amino asidi ni molekiuli zilizo na kikundi cha amaini, kikundi cha asidi ya kaboksili na mnyororo wa upande ambao unatofautiana katika amino asidi mbalimbali. Molekiuli hizi zina vipengele muhimu vya kaboni, haidrojeni, oksijeni, na naitrojeni. Molekiuli hizi ni muhimu sana hasa katika bayokemia, ambapo neno hili kwa kawaida huashiria amino asidi alfa zilizo na fomula ya jumla H2NCHRCOOH, ambapo R ni kibadala cha kiogani.[1] Katika amino asidi alfa, kikundi cha amino kimeunganishwa na atomu ya kaboni kinachopakana na kikundi cha kaboksili (kaboni ya α), lakini kumbuka kwamba aina nyingine za amino asidi huwepo wakati kikundi cha amino kimeunganishwa kwa atomu nyingine ya kaboni (kwa mfano, katika asidi za amino za gama kama vile amino asidi butireti ya gama atomu ya kaboni ambapo kikundi cha amino hujiunga hujitenga kutoka kwa kikundi cha kaboksili na atomu zingine mbili). Amino asisi za alfa zinatofautiana katika upande ambao mnyororo (kikundi R ) unapounganishwa na kaboni yao ya alfa na hizi zinaweza kutofautiana kwa ukubwa kutoka kwa atomu moja tu hidrojenikatika glaisini au kikundi cha methili katika alanini, hadi kwa kundi kubwa la heterosaikliki katika triptofani.

Amino asidi ni muhimu kwa maisha, na huwa na majukumu mengi katika umetaboli. Kazi moja muhimu hasa ni kutumika kama miundo msingi ya ujenzi wa protini, ambayo ni minyororo tu ya amino asidi. Kila protini hufafanuliwa kikemikali kwa mpangilio wa mabaki ya amino asidi, muundo msingi na hii, kwa upande wake, huamua muundo wao wa sekondari (kwa mfano sifa zilizoelezewa vizuri kama vile helisi alfa au karatasi beta za mkunjo ), mfumo wa tatu (umbo la protini binafsi, kwa mfano umbo la tufe kama katika kimeng'enya au kama safu katika kolajeni) au muundo wa nne (sura jumla ya changamano ya protini iwapo monoma zimepangwa kwa pamoja , kama katika mchangamo wahimoglobini, ambayo inajumuisha monoma nne ambazo zimeshikiliwa pamoja na vifungo vya haidrojeni ambavyo vina uwezo wa kuja pamoja wakati moja au zaidi yazo inapoifunga molekuli nyingine kwa mfano oksijeni ). Kama vile herufi za alfabeti zinaweza kuwekwa pamoja na kuunda orodha isyo na mwisho ya maneno, amino asidi inaweza kuunganishwa pamoja kwa utaratibu tofauti na kuunda aina nyingi ya protini.[2] Amino asidi ni muhimu pia katika molekuli nyingine nyingi za bayolojia , kwa mfano huwa na majukumu muhimu katika vimeng'enya mwenza kama vile S adenosilmethionini. Kutokana na majukumu yao muhimu katika biokemi, amino asidi ni muhimu sana katika lishe na ni kawaida kutumiwa katika teknolojia ya chakula na viwanda. Kwa mfano, monosodiamu glutamati ni kiimarisha ladha cha kawaida ambacho hupatia vyakula ladha iitwayo umami. Pia hutumika katika sekta ya viwanda ambapo matumizi ni pamoja na uzalishaji wa plastiki bayochungulika, madawa ya kulevya na vichocheo vya chirali.

Historia[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi za kwanza ziligunduliwa mapema miaka ya 1800. Katika 1806, na wanakemia wa Kifaransa Louis-Nicolas Vauquelin na Pierre Jean Robiquet waliutenga mchanganyiko katika asparaga ambayo ilipatikana kuwa asparagini, na kuwa amino asidi ya kwanza kugunduliwa.[3][4] Amino asidi nyingine iliyogunduliwa mapema karne ya 19 ilikuwa sistini, katika 1810,[5] ingawa monoma yake, sisteini, ilikuja kugunduliwa miaka mingi baadaye, katika 1884.[4][6] Leucine Glycine na pia ziligunduliwa katika wakati huu, katika 1820.[7] Matumizi ya neno amino asidi katika lugha ya Kiingereza ni kutoka 1898[8].

Muundo jumla[hariri | hariri chanzo]

Alt = Lisini ina atomi dioksidi sita. Atomi ya kati ya dioksidi iliyounganishwa na makundi ya amino na kaboksili na imelezewa kwa ishara alfa. Atomi nne za dioksidi katika mlolongo wake wa laini wa upande umepewa majina kutoka beta (karibu na dioksidi ya kati), gama, delta, hadi kwa dioksidi Epsilon mwisho wa mnyororo na mbali kutoka dioksidi ya kati.

Katika muundo ulioonyeshwa katika sehemu ya juu ya ukurasa, R inawakilisha upande wa mnyororo maalum kwa kila amino asidi. Atomu ya kaboni karibu na kikundi cha kabonili inaitwa α-kaboni na amino asidi na mnyororo upande bonded na dioksidi hii inajulikana kama amino asidi alpha. Hii ndio miundo inayopatikana sana katika maumbile. Katika amino asidi ya alfa, kaboni-α ni atomu ya kaboni chirali , isipokuwa ile ya glaisini.[9] Katika amino asidi ambazo zina mnyororo wa kaboni iliyoshikana na kaboni-α (kama vile laisini, imeonyesha kulia) kaboni zimepewa majina yafuatavyo α, β, γ; δ, na kadhalika.[10] Katika amino asidi fulani, kikundi cha amino kimeshikana na β au γ-kaboni, na hizi kwa hiyo zinajulikana kama amino asidi za beta au gamma .

Amino asidi ni kwa kawaida zimegawanishwa kwa asili mnyororo yao ya upande katika makundi manne. Mnyororo wa upande unaweza kufanya amino asidi iwe asidi dhaifu au besi dhaifu, na iwe hidrofili kama mnyororo wa upande ni ncha au hidrofobi kama si ncha.[9] Mifumo ya kemikali ishirini na mbili za amino asidi za kawaida, pamoja na sifa zao za kemikali, zimeelezewa zaidi katika makala ya amino asidi za proteinojeniki.

Maneno ya "amino asidi yenye matawi" au BCAA yanahusu amino asidi yenye minyororo upande alifatiki usio kwenye laini , hizi ni liusini, isolusini, na valini. Prolini ni amino asidi ya proteinojeniki tu ambayo kundi lake la kando limeungana na kikundi cha amino-α, hivyo, pia ni amino asidi ya proteinojeniki ambayo ina amino ya pili katika nafasi hii.[9] Kemikali, proline basi ni asidi imino kwani inakosa kikundi cha amino ya msingi,[11] ingawa bado inaorodhwashwa kama amino asidi utaratibu wa majina wa sasa, [12] na pia inaweza kuitwa "amino asidi alfa yenye alikali-N".[13]

Animation of two mirror image molecules rotating around a central axis.
Isoma mbili za kuonekana za alanini, D-Alanini na L-Alanini

Waisoma[hariri | hariri chanzo]

Kwa amino asidi-α za kawaida, zote ila glaisini zinaweza kuwepo kwa aidha ya isoma zionekanazo mbili, ziitwazo amino asidi L au D , ambazo ni zinafanana kama shilingi kwa ya pili (tazama pia Chirality). Wakati asidi L-amino zinawakilisha amino asidi zote zinazopatikana kwa protini ya wakati wa tafsiri ya ribosomu, amino asidi D ni protini ambazo hupatikana katika baadhi ya protini zilizotayarishwa na vimeng'enya wakati baada ya kutafsiriwa kimuundo baada ya kutafsiriwa na kuchukuliwa na hadi kwa endoplasmu retikulamu kama katika viumbe wa baharini wa kipekee kama vile konokono koni.[14] Pia ni sehemu nyingi za ukuta wa seli wa peptidoglikani za bakteria.[15] na serini-D huweza kutendakazi kama nyurotransmita katika ubongo.[16] Mpangilio wa L na D kwa muundo wa amino asidi hairejelei jinsi asidi inavyoonekana, bali kwa kuzunguka kwa macho kwa aisoma ya gliseralidehidi ambayo amino asidi ambayo inaweza kinadharia kutengezwa kutoka kwayo(gliseraldehidi-D ni deksitrorotari, L - glyceraldehidi ni levorotari). Vinginevyo, viashiria vya (S) na R) (hutumiwa kuonyesha stereokemia kamili. Karibu amino asidi zote katika protini ni (S) katika kaboni α, huku sistini ikiwa (R) na glisini siyo chirali.[17] Sistini si ya kawaida kwani ina chembe ya sulfuri katika nafasi ya kwanza katika mnyororo wake wa upande, ambayo ina uzani mkubwa wa atomia kuliko makundi yaliyoshikana na kaboni α katika asidi nyingine, hivyo (R) badala ya (S ).

Picha:Amino acid zwitterions.png
Amino asidi katika mfumo wake wa (1) kushirikiana na (2) zwitterioni

Zwiterioni[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi inaamaini naasidi ya kaboksili vikundi vya kazi na kwa hiyo wote ni asidi na besi wakati huo huo.[9] Katika baadhi ya pH inayojulikana kama ncha ya isoelektriki na asidi kwa ujumla haina chaji, kwa vile idadi ya vikundi vya amonia vilivyo na protoni (chaji chanya) na vikundi vya kaboksili zisizo na protoni(bila chaji chanya) ni sawa.[18] Amino asidi zote zina ncha tofauti za ki-isoelektriki. Ayoni zinazozalishwa katika ncha ya isoelektriki huwa na chaji chanya na chaji hasi na hujulikana kama zwitterioni, ambayo huja kutoka neno la Kijerumani Zwitter maana "huntha" au "mchanganyiko".[19] Amino asidi inaweza kupatikana kama zwiterioni katika mango na ufumbuzi kama vile maji, lakini si katika awamu ya gesi.[20] Zwiterioni huwa na umumunyifu mdogo katika ncha yake ya kielektriki na amino asidi na inawezakutengwa kwa kutumia kutuama kutoka kwa maji kwa kubadilisha PH yake hadi kwa ncha yake hasa ya elektriki.

Matukio na kazi katika bayokemia[hariri | hariri chanzo]

A protein depicted as a long unbranched string of linked circles each representing amino acids. One circle is magnified, to show the general structure of an amino acid. This is a simplified model of the repeating structure of protein, illustrating how amino acids are joined together in these molecules.
Polipeptidi ni mnyororo ambao hauna matawi ya amino asidi.

Amino asidi za Kawaida[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi ni viungo msingi vya kutengeneza protini. Hujiunga pamoja na kuunda minyororo mifupi ya polima ziitwazo peptidi au minyororo mirefu iitwayo aidha polipeptidi au protini. Polima hizi ni zenye matawi na za mistari, na kila amino asidi ndani ya mnyororo imeshikana na amino asidi mbili jirani. Mchakato wa kutengeneza protini huitwa tafsiri na unahusu kuongezwa hatua kwa hatua kwa aidha amino asidi kwa mnyororo unaokuwa wa protini na ribozaimu iitwayo ribosomu.[21] Utaratibu ambao amino asidi zinaongezwa nao unasomwa kutoka kwa programu ya maumbile kutoka kwa programu ya jeni ya mRNA, ambayo ni nakala ya RNA ya jeni ya moja ya kiumbe.

Amino asidi ishirini na mbili kiasili zimejumuishwa katika polipeptidi na huitwa proteinojeniki au amino asidi za kawaida.[9] Kati ya hizi 22 ishirini, ishirini zimejumuishwa moja kwa moja na kanuni kuu ya maumbile. Zilizosalia mbili, selenosistini na pirolisini, hujumuishwa katika protini kwa utaratibu kusanisi wa kipekee. Selenosistini hujumuishwa wakati mRNA inapokuwa ikitafsiriwa ikiwa na kipengele SECIS, ambayo husababisha kodoni ya UGA kuweka Selenosistini badala ya kodoni ya kusimama.[22] Pirolisini hutumiwa na baadhi methanojeni echea katika vimeng'enya vinavyotumika kuzalisha methani. Imewekwa kwa kanuni pamoja na kodoni ya UAG, ambayo kwa kawaida huwa ni kodoni ya kusimama katika viumbe wengine.[23]

The structure of selenocysteine, this differs from the lead image by having the R group (the side chain) replaced by a carbon atom with two hydrogen and a selenium attached.
Amino asidi selenosisteini

Asidi Amino zisizo za Kawaida[hariri | hariri chanzo]

Mbali na amino asidi za msingi ishirini na mbili, kuna idadi kubwa ya "amino asidi zisizo za kawaida". Hizi amino asidi zisizo za kawaida zinazopatikana kwa protini huundwa kwa mabadiliko baada ya kutafsiriwa, ambayo ni kubadilishwa baada ya tafsiri katika protini ya awali. Mabadiliko haya mara nyingi ni muhimu kwa ajili ya utendajikazi au udhibiti wa protini, kwa mfano, ukabsilishaji wa glutamati unaruhusu kushikilia vizuri kwa kashoni za kalsiamu,[24] na hidroksilesheni ya prolini ni muhimu kwa ajili ya kudumisha tishu zilizoshikana.[25] Mfano mwingine ni uundaji wa hipusini katika kuanzishwa kwa kipengele tafsiri cha EIF5A, kwa kubadilishwa kwa mabaki ya laisini.[26] Mabadiliko kama hayo yanaweza pia kuamua ujanibishaji wa protini, kwa mfano, nyongeza ya makundi marefu ya haidrofobu kunaweza kusababisha protini kujifunga kwa utando wa fosfolidi.[27]

Comparison of the structures of alanine and beta alanine. In alanine the side chain is a methyl group, in beta alanine the side chain contains a methylene group connected to an amino group and the alpha carbon lacks an amino group. The two amino acids therefore have the same formulae but different structures.
β-alanini na isoma yake α-alanini

Mifano ya amino asidi ambazo si za kawaida na hazipatikani kwa protini ni pamoja na lanthionini,asidi-aminoisobutiri 2 , dehidroalanini na nyurotransmita asidi ya gama-aminobutiriki. Amino asidi zisizo za kawaida mara nyingi hutokea baina ya njia za metaboli kwa amino asidi za kawaida- kwa mfano orinithini na sitrulini hutokea katika mzunguko wa urea, sehemu ya ukataboli wa amino asidi (angalia hapo chini).[28] Tofauti ya nadra kwa kutawala kwa amino asidi α katika biolojia ni amino asidi β beta alanini (asidi aminopropanu 3), ambayo hutumiwa na mimea na vidubini katika uundaji wa asidi pantotheni (vitamini B 5), sehemu ya kimeng'enya pacha A.[29]

Katika lishe ya binadamu[hariri | hariri chanzo]

Baada ya kupelekwa katika mwili wa binadamu kutoka kwa chakula, aina 22 za amino asidi hutumiwa kutengeza protini na bayomolekuli nyingine au huoksidishwa na kuwa urea na kaboni dioksidi kama chanzo cha nishati.[30] Njia ya uoksidishaji huanza na kuondolewa kwa kikundi cha amino na transaminasi, kundi la amino basi huongezwa katika mzunguko wa urea. Bidhaa nyingine za transamidesheni ni asidi keto ambayo inaingia mzunguko wa asidi sitriki.[31] Amino asidi Glukojeniki pia inaweza kugeuzwa kuwa glukosi, kupitia glukoneojenesi.[32]

Pirolisini bainishi iko kwa vijiumbe maradhi kadhaa, na kiumbe kimoja tu kina Pyl na Sec. Kati ya amino asidi ishirini na mbili, nane huitwa amino asidi muhimu kwa sababu mwili wa binadamu hauwezi kuzitengeza kutoka misombo mingine katika ngazi inayohitajika kwa ajili ya ukuaji wa kawaida, hivyo ni lazima zipatikane kutoka kwa vyakula.[33] Hata hivyo, hali ni ya kuchanganya kwani sistini, taurini, tirosini, histidini na arginini ni amino asidi muhimu kiasi kwa watoto, kwa sababu njia za metaboli za kutengeza amino asidi hizi hazijaumbika kikamilifu.[34][35] Kiasi kinachohitajika pia hutegemea umri na afya ya mtu binafsi, hivyo ni vigumu kutoa taarifa ya jumla kuhusu mahitaji ya malazi ya baadhi ya amino asidi.

Muhimu Zisizo Muhimu
Isoleusini Alanini
Leusini Asparajini
Lisini Asidi Aspariti
Methionini Sisteini *
fenilalanini Asidi Glutamiki
Threonini Glutamini *
Triptofani Glisini *
Valini Prolini *
Selenosistini *
Serini *
Tirosini *
Arginini *
Histidini *
Ornithini *
Taurini *

(*) Muhimu katika kesi fulani tu.[36][37]

Kazi zisizo za protini[hariri | hariri chanzo]

Kwa binadamu, amino asidi zisizo protini pia zina majukumu muhimu kama viungo vya kati vya metaboli, kama vile katika biosanisi ya nyeurotransmita ya asidi gama aminobutiriki. Amino asidi nyingi hutumiwa katika usanisi wa molekuli nyingine, kwa mfano:

  • Triptofani ni mtangulizi wa nyeurotransmita serotonini.[38]
  • Glisini ni mtangulizi wa porifirini kama vile heme.[39]
  • Arginini ni mtangulizi wa oksidi nitriki.[40]
  • Ornithini na S-adenosilmethionini ni tangulizi kwa poliamini.[41]
  • Aspartate, glisini na glutamini ni tangulizi kwa nukleotidi.[42]
  • Fenilalanini ni mtangulizi wa Fenipropanoidi mbalimbali ambayo ni muhimu katika metaboli ya mimea.

Hata hivyo, si kazi zote za amino asidi nyingi zisizo za kawaida zinajulikana, kwa mfano taurini ni amino asidi kubwa katika misuli na tishu ya ubongo, lakini ingawa kazi nyingi zimependekezwa, wajibu wake hasa katika mwili bado haujatambuliwa.[43]

Baadhi ya amino asidi zisizo za kawaida hutumika katika mimea kama kinga dhidi ya wanyama walao mimea.[44] Kwa mfano kanavanini ni mfano wa argininiambayo hupatikana katika mimea ya jamii ya kunde,[45] na kwa kiasi kikubwa hasa katika Kanavalia gladiata (maharage upanga ).[46] Hii amino asidi hulinda mimea kutoka waporaji kama vile wadudu na inaweza kusababisha ugonjwa kwa watu kama aina fulani ya kunde ni kuliwa bila ya usindikaji.[47] Amino asidi isiyo protini mimosini hupatikana katika aina nyingine ya kunde, hasa Leucaena leucocephala. [48] Mchanganyiko huu ni mfano wa tairosini na inaweza kuwa sumu kwa wanyama wanaolishwa na mimea hiyo.

Matumizi katika teknolojia[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi hutumika kwa njia nyingi tofauti viwandani lakini matumizi yao makuu ni kama viziada vyachakula cha mifugo. Hii ni muhimu kwani sehemu kuu ya vyakula hivi, kama vile soya, aidha ina viwango vya chini au hukosa baadhi ya amino asidi muhimu: lisini, methionini, threonini, na triptofani ni muhimu katika uzalishaji wa vyakula hivi.[49] Sekta ya chakula pia ni mtumizi mkubwa wa amino asidi, hasa asidi glutamiki , ambayo hutumiwa kama kiongeza ladha,[50] na Aspartami (aspartili-fanilalanini-1-methili esta) kama kiongeza tamu bandia cha kalori kidogo.[51] Uzalishaji uliosalia wa amino asidi hutumika katika usanisi wa madawa na vipodozi.[49]

Minyambuliko ya asidi Amino Matumizi ya Dawa
5-HTP (5-hidroksitriptofani) Majaribio ya matibabu ya unyogovu.[52]
L-dopa (L-dihidroksifenilalanini) Matibabu kwa Pakinsoni.[53]
Eflornithini Dawa inayozuia dekaboksilasi ya ornithini na hutumiwa katika matibabu ya ugonjwa[54] wa kulala.

Maumbile jeni yaliyopanuliwa[hariri | hariri chanzo]

Tangu mwaka wa 2001, amino asidi 40 zisizo za kiasili zimeongezwa kwa protini kwa kujenga kodoni ya kipekee (kubadilisha) na uhamisho unaombatana wa jozi ya RNA: aminoacyl - tRNA-sinthetesi jozi kwa usimbaji wa mwili na kemikali tofauti na tabia ya kibayolojia ili kutumika kama chombo cha kuchunguza mfumo wa protini na kazi au kutengeneza mkusanyiko wa protini zilzoimarishwa.[55][56]

Miundo msingi ya Kemikali[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi ni muhimu kama viambajengo vya gharama ya chini. Misombo hii inatumika katika bwawa la chirali husaidia kujenga miundo mbinu yenye molekuli zenye chirali.[57]

Amino asidi zimechunguzwa kama kitangulizi cha kichocheo chirali, kwa mfano kwa mrundikano wa atomu zisopacha katika hidrojenesheni, ingawa hakuna matumizi yaliyomo kwa sasa.[58]

Plastiki zinazoweza kuvundishwa[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi zinaundwa kama sehemu ya polima nyingi zinazoweza kuvundishwa. Vifaa na maombi kama zisizo na madhara ya ufungaji wa mazingira na madawa katika utoaji wa madawa na ujenzi wa uwekaji wa viungo bandia. Polima hizi ni pamoja na polipeptidi poliamidi, poliesta, polisulfuri na polietheni amabzo zina amino asidi kama sehemu ya minyororo yao kuu au imeshikana kama minyororo ya upande. Mabadiliko haya hugeuza maumbile ya polima hizi pamoja na mrundikano wao wa atomu.[59] Mfano mzuri wa nyenzo hizi ni poliaspartati, polima ambayo inaweza kuyeyuka kwa maji na pia inaweza kuvundishwa na bakteria na inaweza kutumika katika utengezaji wa nepi za kutupwa na kilimo.[60] Kutokana na umumunyifu wake na uwezo wa kushikana na molekuli zaidi ya moja za metali, poliaspartati pia hutumika kama ajenti inayoweza kuvundishwa na ya kuzuia ubambuzi.[61][62] Aidha, amino asidi ya kunukia tirosini inaundwa kama iweze kuwa badala ya kwa fenoli zenye sumu kama vile bisfenoli A katika utengenezaji wa polikaboni.[63]

Miitikio[hariri | hariri chanzo]

Kwa kuwa amino asidi ina kikundi cha msingi cha kaboksili na amino, hizi kemikali zinaweza kuwa na athari zinazohusiana na makundi hayo. Hizi ni pamoja na kuongeza nukleofiliki, kutengeza kiunganishi cha amaidi na kutengezwa kwa imini kwa kikundi cha amaini na uundaji wa esterasi, uundaji wa kiunganishi cha amaidi na udikaboksishaji kwa kikundi cha asidi ya kaboksili.[64] Minyororo mingi ya upande ya amino asidi inaweza pia kuwa na miitikio ya kemikali.[65] Aina ya hizi athari huamuliwa na kwa makundi haya kwenye minyororo ya upande na kwa hivyo ni tofauti kati ya aina mbalimbali za amino asidi.

Alt = kwa hatua katika mmenyuko, angalia maandishi.

Usanisi wa kemikali[hariri | hariri chanzo]

Mbinu kadhaa zipo za kusanisi amino asidi. Moja ya mbinu kongwe, huanza na kuongezwa kwa bromidikatika kaboni-α ya asidi ya kaboksili. Kubadilisha niuklofili na amonia nayo hubadilisha alkili bromidi kuwa amino asidi.[66] Vinginevyo, usanisi wa amino asidi Strecker unahusisha matibabu ya alidehaidi na potasiamu sianidi na amonia, hii hutoa amino nitrili α kama cha kati. Hidrolisisi ya nitrili katika asidi hutoa amino asidi α.[67] Kutumia amonia au chumvi za amonia katika mmenyuko huu inatoa amino asidi ambazo hazikubadilishana, wakati kubadilisha amini za msingi na upili kutatoa amino asidi zilizobadilishwa.[68] Kadhalika, kutumia ketoni, badala ya aldehidi, inatoa α, amino asidi α zilizobadilishwa.[69] Usanisi wa awali unatoa mchanganyiko rasimu wa amino asidi α kama mavuno, lakini taratibu kadhaa mbadala kwa kutumia mbinu saidizi zisopacha [70] au vichocheo visopacha [71][72]vimeundwa.[73]

Kwa sasa njia inayotumika sana ni usanisi kwa kutumia mashine iliyo na nguzo imara (km shanga za polistirini), kwa kutumia makundi ya kulinda la (kwa mfano, t-Boc) na Fmoc na vikundi viamilishaji (mfano DCC na DIC).

Kuundwa kwa kiunganishi cha Peptidi[hariri | hariri chanzo]

Alt = amino asidi mbili zimeonyeshwa karibu na kila mmoja. Moja hupoteza hidrojeni na oksijeni kutoka kwa kundi lake la kaboksili (COOH) na nyingine hupoteza hidrojeni kutoka kwa kundi lake la amino (NH2). Mmenyuko huu hutoa molekuli ya maji (h2o) na amino asidi mbili zilizounganishwa na kiunganishi peptidi (-CO-NH-). Amino asidi mbili zilizojiunga huitwa dipeptidi.

Kwa kuwa vikundi vyote viwili vya asidi ya kaboksili na amaini vya amino asidi vinaweza kuathiriwa na kuunda viunganishi vya amaidi, molekuli moja ya amino asidii inaweza kuathiriwa na nyingine na kujiunga nayo na kuunda muungano wa amaidi. Huu upolimishaji wa amino asidi ni ndio unaounda protini. Huu mtonesho wa kutonesha unazaa kiunganishi cha peptidi na molekuli ya maji. Katika seli, mwitikio huu hautokei moja kwa moja, badala yake amino asidi kwanza huchochewa kwa kufungiliwa kwa molekuli hamishi yaRNA kupitia kwa kiunganishi cha esta. Hii aminoasili tRNA huzalishwa katika mwitikio unaotegemea ATP unaofanywa na amino asidi tRNA sanisifu.[74] Aminoasili-tRNA hii huwa tena ni sabstreti ya ribosomu, ambayo huchochea ya mashambulizi ya kundi la amino la kurefusha mnyororo wa protini kwa kiunganishi cha esta.[75] Kutokana na utaratibu huu, protini zote zinazotengezwa na ribosomu husanisiwa kuanzia kituo chao cha N na kusonga kuelekea kituo chao cha C.

Hata hivyo, si viunganishi vyote hutengenezwa kwa njia hii. Katika kesi chache, peptidi husanisiwa na vimeng'enya maalum. Kwa mfano, glutathioni tripeptidi ni sehemu muhimu ya ulinzi wa seli dhidi ya dhiki ya uoksidishaji. Peptidi huundwa kutoka katika amino asidi huru kwa hatua mbili.[76] Katika hatua ya kwanza gamma-glutamilisistini sinthetesi hutonesha sistini na asidi ya glutamiki kupitia kwa kiunganishi cha peptidi kilichoundwa kati ya mnyororo wa upande wa kaboksili wa glutameti(kaboni ya gama ya mnyororo huu) na kundi la amino la sistini. Dipeptidi hii basi hutoneshwa na glisini na sinthetesi glutathioni kuunda glutathioni.[77]

Katika kemia, peptidi husanisiwa kupitia m mbalimbali. Moja kati ya sanisi za peptidi za awamu-mango zinazotumika sana, ambayo inatumia vitu vinavyotokana na oksime ya kunukia ya amino asidi kama vipande vilivyooamilishwa. Hizi huongezwa kwa mlolongo unaokua kwenye mnyororo wa peptidi, ambayo imeshikanishwa na utomvu imara.[78] Uwezo wa kusanisi idadi kubwa ya peptidi tofauti kwa kubadilisha aina tofauti na utaratibu wa amino asidi (kutumia kemia ya kuunganisha) imefanya usanisi wa peptidi kuwa muhimu katika kujenga maktaba ya peptidi kwa matumizi ya ugunduzi wa madawa kwa njia ya uchunguzi hali ya juu.[79]

Bayosanisi na ukataboli[hariri | hariri chanzo]

Katika mimea, nitrojeni kwanza hulishizwa kwenda kwa misombo ya kikaboni katika mfumo wa glutemeti, hutengenezwa kutoka kwa alfa-ketoglutareti na amonia katika mitokondria. Ili kuunda amino asidi nyingine, mmea hutumia transaminasi kusongesha kikundi cha amino kwenda kwa asidi alfa-keto kaboksili nyingine. Kwa mfano, aminotransferasi aspartati hubadilisha glutameti na oksaloasetati kuwa alfa-ketoglutareti na asparteti.[80] Viumbe wengine hutumia transaminasi kwa usanisi wa amino asidi pia. Transaminasi pia hushiriki katika kuvunja amino asidi. Udhalilishaji wa amino asidi mara nyingi unahusisha kusongesha kundi lake la amino kwenda kwa alfa-ketoglutareti na kutengeneza glutameti. Katika wanyama wenye uti wa mgongo wengi, kikundi cha amino kisha huondolewa kwa njia ya mzunguko wa urea na kisha kuondolewa mwlilini kwa fomu ya urea. Hata hivyo, uharibifu wa amino asidi unaweza kutoa asidi mkojo au amonia badala yake. Kwa mfano, kiondoa-oksijeni serini hubadilisha serini kuwa piruvati na amonia.[81]

Amino asidi zisizo za kawaida hutengenezwa kwa kubadilishwa kwa amino asidi za kawaida. Kwa mfano, homosisteini hutengezwa kwa kusongeshwa njia ya sulfuri kwa njia ya kutolewa kwa methili kutoka kwa methionini kupitia kwa kimetaboli kati S-adenosili methionini,[43] wakati haidroksiprolinihutengezwa na kubadilishwa kwa proline baada ya kutafsiriwa ya [82]

Vidubini na mimea inaweza kusanisi amino asidi nyingi zisizo za kawaida. Kwa mfano, baadhi ya vijiumbe maradhi hutengeza amino asidiisobutiriki-2 na lanthionini, ambayo imetokana na sulfidi ya alanini. Amino asidi hizi zote mbili zinapatikana katika lantibiotiki peptidi kama vile alamethisini.[83] Ilihali katika mimea, amino asidisaiklopropani-1-kaboksili ni asidi ndogo iliyobadilishwa ya amino asidi ya mzunguko, ambayo ni muhimu katika uzalishaji homoni kati ya mmea ya ethilini.[84]

Sifa za kemikali za amino asidi[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi 20 zinazopatikana kiasili zinaweza kugawanywa katika makundi mbalimbali kulingana na sifa zao. Sababu muhimu ni chaji, haidrofilisiti au haidrofobisiti, ukubwa na vikundi vya kazi [9] . Hizi sifa ni muhimu kwa mfumo wa protini mwingiliano wa protini na protini. Protini mumunyifu kwa maji zinaelekea kuwa na mabaki yao ya haidrofobiki(Leu, Ile, Val, Phe na Trp) kuzikwa katikati ya protini, ilhali minyororo haidrofiliki hufunuliwa kwa kiyeyusho cha majimaji. Utando wa muhimu wa protini mara nyingi huwa na pete za amino asidi haidrofobiki iliyoonyeshwa wazi ambazo huzitia nanga katika rusu mbili ya lipidi ya. Katika sehemu ya kesi kati ya njia mbili tofauti sana, baadhi ya tando za protini za pembeni huwa na kiraka cha amino asidi haidrofobiki juu ya uso wao ambacho hushikilia kwa utando. Vile vile, protini ambazo hufaa kushikilia kwa molekuli zenye chaji chanya huwa na amino asidi zenye chaji hasi kwenye nyuso zao kama vile glutameti na aspartati, wakati protini zinazofaa kushikilia kwa molekuli zenye chaji hasi huwa na nyuso zenye minyororo chaji chanya kama vile lisini na ajinini. Kuna mizani tofauti ya haidrofobi ya mabaki ya amino asidi.[85]

Baadhi ya amino asidi huwa na sifa za kipekee kama vile seistini, ambayo huweza kutengeneza kiunganishi chenye kugawanyika cha sulfudi na mabaki mengine ya seistini, prolini ambayo inaunda mzunguko kwa uti wa mgongo wa polipeptidi, na glisini ambayo ni rahisi kubadilika zaidi kuliko amino asidi nyingine.

Protini nyingi hupitia mabadliko mengi ya muundo baada ya kutafsiriwa, wakati makundi ya ziada ya kemikali yanaposhikanishwa na amino asidi katika protini. Baadhi ya mabadiliko yanaweza kuzalisha lipoprotini haidrofobu,[86] au glikoprotini za haidrofiliki.[87] Mabadiliko ya aina hii yaruhusu kulenga kunakoweza kurejeshwa kwa protini kwa utando. Kwa mfano, kuongezwa na kuondolewa kwa asidi yenye mafuta ya asidi ya kiganja kwa mabaki ya seistini katika protini fulani za kuashiria husababisha protini kujiambatanisha na kisha kujitenga kutoka katika utando wa seli.[88]

Orodha ya vifupisho na sifa za amino asidi za kawaida[hariri | hariri chanzo]

Amino asidi 3-Herufi[89] Herufi-1[89] Mnyororo wa upande:Upola [89] Chaji ya Mnyororo wa upande (pH 7.4)[89] Kielelezo cha Haidropathi[90] Λ Uwezo wa Kufyonza juu(nm)[91] ε katikaλ juu (X10 -3 M-1cm-1)[91]
Alanini Ala A. iso pola sio na sifa zinazobainika 1.8
Arginini Arg R pola chanya -4.5
Asparagini Asn N pola sio na sifa zinazobainika -3.5
Asidi Aspartiki ASP D pola hasi -3.5
Sisteini Cys C iso pola sio na sifa zinazobainika 2.5 250 0.3
Asidi ya glutamiki Glu E pola hasi -3.5
Glutamini Gln Q pola sio na sifa zinazobainika -3.5
Glisini Gly G iso pola sio na sifa zinazobainika -0.4
Histidini His H pola chanya (10%) zisizobainika (90%) -3.2 211 5.9
Isoleusini Ile I iso pola sio na sifa zinazobainika 4.5
Leusini Leu L iso pola sio na sifa zinazobainika 3.8
Lisini Lys K pola chanya -3.9
Methionini Met M iso pola sio na sifa zinazobainika 1.9

| Fenilalanini | Phe | F | Iso pola sio na sifa zinazobainika | 2.8 | 257, 206, 188 | 0.2, 9.3, 60.0 - align="center" | Prolini Pro | P | iso pola sio na sifa zinazobainika | -1.6 | | - align="center" | Serini Ser | S pola sio na sifa zinazobainika | -0.8 | | - align="center" | Threonini | Thr | T pola sio na sifa zinazobainika | -0.7 | | - align="center" | Triptofani | Trp W | iso pola sio na sifa zinazobainika | -0.9 | 280, 219 | 5.6, 47.0 - align="center" | Tirosini | Tyr | Y pola sio na sifa zinazobainika | −1.3 | 274, 222, 193 | 1.4, 8.0, 48.0 - align="center" | Valini | Val | V | iso pola sio na sifa zinazobainika | 4.2 | | |)

Zaidi ya hayo, kuna amino asidi mbili za ziada ambazo zinajumuishwa kwa kutotilia manaani kodoni za kuacha:

amino asidi ya 21 na 22 Herufi-3 Herufi-1
Selenosisteini Sec U
Pirolisini Pyl O

Mbali na mfumo maalum za amino asidi , vishikilia sehemu hutumika katika kesi ambapo uchambuzi wa kemikali au wa chembechembe za peptidi au wa protini hauwezi kuamua kikamilifu utambulisho wa mabaki.

Amino asidi zenye utata Herufi-3 Herufi-1
Asparagini au asidi aspartiki Asx B
Glutamini au asidi glutamiki Glx Z
Leusini au Isoleusini Xle J
Isoelezewa au amino asidi isojulikana Xaa X

Unk wakati mwingine hutumiwa badala ya Xaa, lakini si ya kawaida.

Zaidi ya hayo, nyingi zisizo za kawa amino asidi kuwa na mfumo maalum. Kwa mfano, dawa kadhaa za peptidi , kama vile Bortezomibi au MG132 ni zimesanisiwa kibandia na uhifadhi vikundi vyao vya kulinda, ambavyo vina mfumo maalum. Bortezomibi ni Pyz-Phe-boroLeu na MG132 ni Z-Leu-Leu-Leu-al. Zaidi ya hayo, ili kusaidia katika uchambuzi wa mfumo wa protini, mifano ya kuunganisha kwa amino asidi inapatikana. Hizi ni pamoja na fotoleusini (pLeu) na fotomethionini (pMet). [92]

Kumbukumbu na maelezo[hariri | hariri chanzo]

  1. [2] ^ Prolini inakinzana na fomyula hii ya ujumla . Inakosa kundi la NH 2 kwa sababu ya mzunguko wa mnyororo wa upande na kujulikana kama imino asidi; huwa chini ya kikundi cha muundo wa amino asidi maalum.
  2. The Structures of Life. National Institute of General Medical Sciences. Iliwekwa mnamo 2008-05-20.
  3. Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806). "The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus". Annales de Chimie 57: 88–93. 
  4. 4.0 4.1 Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (1972). Advances in Protein Chemistry. New York: Academic Press, 99, 103. ISBN 978-0-12-034226-6. 
  5. Wollaston WH (1810). "On cystic oxide, a new species of urinary calculus". Philosophical Transactions of the Royal Society of London 100: 223–30. doi:10.1098/rstl.1810.0015. 
  6. Baumann E (1884). "Über cystin und cystein". Z Physiol Chemie 8: 299. 
  7. Braconnot HM (1820). "Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l'acide sulfurique". Ann Chim Phys Ser 2 13: 113–25. 
  8. etymonline.com entry for amino. www.etymonline.com. Iliwekwa mnamo 2010-07-19.
  9. 9.0 9.1 9.2 9.3 9.4 9.5 Creighton, Thomas H. (1993). "Chapter 1", Proteins: structures and molecular properties. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7030-5. 
  10. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (1983). Iliwekwa mnamo 2008-11-17.
  11. Jodidi, S. L. (1926-03-01). "The Formol Titration of Certain Amino Acids". Journal of the American Chemical Society 48 (3): 751–753. doi:10.1021/ja01414a033. 
  12. (1992) Biochemical Nomenclature and Related Documents, 2nd, Portland Press, 39–69. ISBN 978-1-85578-005-7. 
  13. Smith, Anthony D. (1997). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford: Oxford University Press, 535. ISBN 978-0-19-854768-6. OCLC 37616711. 
  14. Pisarewicz K, Mora D, Pflueger FC, Fields GB, Marí F (Mei 2005). "Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline". Journal of the American Chemical Society 127 (17): 6207–15. doi:10.1021/ja050088m. PMID 15853325. 
  15. van Heijenoort J (Machi 2001). "Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan". Glycobiology 11 (3): 25R–36R. doi:10.1093/glycob/11.3.25R. PMID 11320055. 
  16. Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN (Julai 2008). "D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration". The FEBS Journal 275 (14): 3514–26. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. PMID 18564180. 
  17. Hatem, Salama Mohamed Ali (2006). Gas chromatographic determination of Amino Acid Enantiomers in tobacco and bottled wines. University of Giessen. Iliwekwa mnamo 2008-11-17.
  18. Fennema OR (1996). Food Chemistry, 3rd, CRC Press, 327–8. ISBN 0-8247-9691-8. 
  19. Simmons, William J.; Gerhard Meisenberg (2006). Principles of medical biochemistry. Mosby Elsevier. ISBN 0-323-02942-6. 
  20. Remko M, Rode BM (Februari 2006). "Effect of metal ions (Li+, Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Ni2+, Cu2+, and Zn2+) and water coordination on the structure of glycine and zwitterionic glycine". The journal of physical chemistry. A 110 (5): 1960–7. doi:10.1021/jp054119b. PMID 16451030. 
  21. Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W (Januari 2007). "How ribosomes make peptide bonds". Trends in Biochemical Sciences 32 (1): 20–6. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.007. PMID 17157507. 
  22. Driscoll DM, Copeland PR (2003). "Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis". Annual Review of Nutrition 23: 17–40. doi:10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318. PMID 12524431. 
  23. Krzycki JA (Desemba 2005). "The direct genetic encoding of pyrrolysine". Current Opinion in Microbiology 8 (6): 706–12. doi:10.1016/j.mib.2005.10.009. PMID 16256420. 
  24. Vermeer C (Machi 1990). "Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase". The Biochemical Journal 266 (3): 625–36. PMC 1131186. PMID 2183788. 
  25. Bhattacharjee A, Bansal M (Machi 2005). "Collagen structure: the Madras triple helix and the current scenario". IUBMB Life 57 (3): 161–72. doi:10.1080/15216540500090710. PMID 16036578. 
  26. Park MH (Februari 2006). "The post-translational synthesis of a polyamine-derived amino acid, hypusine, in the eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A)". Journal of Biochemistry 139 (2): 161–9. doi:10.1093/jb/mvj034. PMC 2494880. PMID 16452303. 
  27. Blenis J, Resh MD (Desemba 1993). "Subcellular localization specified by protein acylation and phosphorylation". Current Opinion in Cell Biology 5 (6): 984–9. doi:10.1016/0955-0674(93)90081-Z. PMID 8129952. 
  28. Curis E, Nicolis I, Moinard C, et al. (Novemba 2005). "Almost all about citrulline in mammals". Amino Acids 29 (3): 177–205. doi:10.1007/s00726-005-0235-4. PMID 16082501. 
  29. Coxon KM, Chakauya E, Ottenhof HH, et al. (Agosti 2005). "Pantothenate biosynthesis in higher plants". Biochemical Society Transactions 33 (Pt 4): 743–6. doi:10.1042/BST0330743. PMID 16042590. 
  30. Sakami W, Harrington H (1963). "Amino acid metabolism". Annual Review of Biochemistry 32: 355–98. doi:10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. PMID 14144484. 
  31. Brosnan JT (Aprili 2000). "Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism". The Journal of Nutrition 130 (4S Suppl): 988S–90S. PMID 10736367. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10736367. 
  32. Young VR, Ajami AM (Septemba 2001). "Glutamine: the emperor or his clothes?". The Journal of Nutrition 131 (9 Suppl): 2449S–59S; discussion 2486S–7S. PMID 11533293. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11533293. 
  33. Young VR (Agosti 1994). "Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations". The Journal of Nutrition 124 (8 Suppl): 1517S–1523S. PMID 8064412. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8064412. 
  34. Imura K, Okada A (Januari 1998). "Amino acid metabolism in pediatric patients". Nutrition 14 (1): 143–8. doi:10.1016/S0899-9007(97)00230-X. PMID 9437700. 
  35. Lourenço R, Camilo ME (2002). "Taurine: a conditionally essential amino acid in humans? An overview in health and disease". Nutrición Hospitalaria 17 (6): 262–70. PMID 12514918. 
  36. Fürst P, Stehle P (Juni 2004). "What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans?". The Journal of Nutrition 134 (6 Suppl): 1558S–1565S. PMID 15173430. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=15173430. 
  37. Reeds PJ (Julai 2000). "Dispensable and indispensable amino acids for humans". The Journal of Nutrition 130 (7): 1835S–40S. PMID 10867060. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10867060. 
  38. Savelieva KV, Zhao S, Pogorelov VM, et al. (2008). "Genetic disruption of both tryptophan hydroxylase genes dramatically reduces serotonin and affects behavior in models sensitive to antidepressants". PloS ONE 3 (10): e3301. doi:10.1371/journal.pone.0003301. PMC 2565062. PMID 18923670. 
  39. Shemin D, Rittenberg D (1 Desemba 1946). "The biological utilization of glycine for the synthesis of the protoporphyrin of hemoglobin". Journal of Biological Chemistry 166 (2): 621–5. PMID 20276176. http://www.jbc.org/cgi/reprint/166/2/621. 
  40. Tejero J, Biswas A, Wang ZQ, et al. (Novemba 2008). "Stabilization and characterization of a heme-oxy reaction intermediate in inducible nitric-oxide synthase". The Journal of Biological Chemistry 283 (48): 33498–507. doi:10.1074/jbc.M806122200. PMC 2586280. PMID 18815130. 
  41. Rodríguez-Caso C, Montañez R, Cascante M, Sánchez-Jiménez F, Medina MA (Agosti 2006). "Mathematical modeling of polyamine metabolism in mammals". The Journal of Biological Chemistry 281 (31): 21799–812. doi:10.1074/jbc.M602756200. PMID 16709566. 
  42. Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman, 693–8. ISBN 0-7167-4684-0. 
  43. 43.0 43.1 Brosnan JT, Brosnan ME (Juni 2006). "The sulfur-containing amino acids: an overview". The Journal of Nutrition 136 (6 Suppl): 1636S–1640S. PMID 16702333. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=16702333. 
  44. Hylin, John W. (1969). "Toxic peptides and amino acids in foods and feeds". Journal of Agricultural and Food Chemistry 17 (3): 492–6. doi:10.1021/jf60163a003. 
  45. Turner, B. L.; Harborne, J. B. (1967). "Distribution of canavanine in the plant kingdom". Phytochemistry 6: 863–66. doi:10.1016/S0031-9422(00)86033-1. 
  46. Ekanayake S, Skog K, Asp NG (Mei 2007). "Canavanine content in sword beans (Canavalia gladiata): analysis and effect of processing". Food and Chemical Toxicology 45 (5): 797–803. doi:10.1016/j.fct.2006.10.030. PMID 17187914. 
  47. Rosenthal GA (2001). "L-Canavanine: a higher plant insecticidal allelochemical". Amino Acids 21 (3): 319–30. doi:10.1007/s007260170017. PMID 11764412. 
  48. Hammond AC (Mei 1995). "Leucaena toxicosis and its control in ruminants". Journal of Animal Science 73 (5): 1487–92. PMID 7665380. http://jas.fass.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=7665380. 
  49. 49.0 49.1 Leuchtenberger W, Huthmacher K, Drauz K (Novemba 2005). "Biotechnological production of amino acids and derivatives: current status and prospects". Applied Microbiology and Biotechnology 69 (1): 1–8. doi:10.1007/s00253-005-0155-y. PMID 16195792. 
  50. Garattini S (Aprili 2000). "Glutamic acid, twenty years later". The Journal of Nutrition 130 (4S Suppl): 901S–9S. PMID 10736350. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10736350. 
  51. Stegink LD (Julai 1987). "The aspartame story: a model for the clinical testing of a food additive". The American Journal of Clinical Nutrition 46 (1 Suppl): 204–15. PMID 3300262. http://www.ajcn.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=3300262. 
  52. Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD (Machi 2006). "Serotonin a la carte: supplementation with the serotonin precursor 5-hydroxytryptophan". Pharmacology & Therapeutics 109 (3): 325–38. doi:10.1016/j.pharmthera.2005.06.004. PMID 16023217. 
  53. Kostrzewa RM, Nowak P, Kostrzewa JP, Kostrzewa RA, Brus R (Machi 2005). "Peculiarities of L: -DOPA treatment of Parkinson's disease". Amino Acids 28 (2): 157–64. doi:10.1007/s00726-005-0162-4. PMID 15750845. 
  54. Heby O, Persson L, Rentala M (Agosti 2007). "Targeting the polyamine biosynthetic enzymes: a promising approach to therapy of African sleeping sickness, Chagas' disease, and leishmaniasis". Amino Acids 33 (2): 359–66. doi:10.1007/s00726-007-0537-9. PMID 17610127. 
  55. Xie J, Schultz PG (Desemba 2005). "Adding amino acids to the genetic repertoire". Curr Opin Chem Biol 9 (6): 548–54. doi:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173. 
  56. Wang Q, Parrish AR, Wang L (Machi 2009). "Expanding the genetic code for biological studies". Chem. Biol. 16 (3): 323–36. doi:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID 19318213. 
  57. Hanessian, S. (1993). "Reflections on the total synthesis of natural products: Art, craft, logic, and the chiron approach". Pure and Applied Chemistry 65: 1189–204. doi:10.1351/pac199365061189. 
  58. Blaser, Hans Ulrich (1992). "The chiral pool as a source of enantioselective catalysts and auxiliaries". Chemical Reviews 92 (5): 935–52. doi:10.1021/cr00013a009. 
  59. Sanda, Fumio; Endo, Takeshi (1999). "Feature Article Syntheses and functions of polymers based on amino acids". Macromolecular Chemistry and Physics 200: 2651–61. doi:10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12<2651::AID-MACP2651>3.0.CO;2-P. 
  60. Gross, R. A.; Kalra, B. (2002). "Biodegradable Polymers for the Environment". Science 297 (5582): 803–807. doi:10.1126/science.297.5582.803. PMID 12161646. http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/297/5582/803. 
  61. Low, K. C.; Wheeler, A. P.; Koskan, L. P. (1996). Commercial poly(aspartic acid) and Its Uses, Advances in Chemistry Series 248. Washington, D.C.: American Chemical Society. 
  62. Thombre, S.M.; Sarwade, B.D. (2005). "Synthesis and Biodegradability of Polyaspartic Acid: A Critical Review". Journal of Macromolecular Science, Part A 42 (9): 1299–1315. doi:10.1080/10601320500189604. http://www.informaworld.com/index/718581646.pdf. 
  63. Bourke, S. L.; Kohn, J. (2003). "Polymers derived from the amino acid l-tyrosine: polycarbonates, polyarylates and copolymers with poly(ethylene glycol)". Advanced Drug Delivery Reviews 55 (4): 447–466. doi:10.1016/S0169-409X(03)00038-3. PMID 12706045. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0169409X03000383. 
  64. Elmore, Donald Trevor; Barrett, G. C. (1998). Amino acids and peptides. Cambridge, UK: Cambridge University Press, 48–60. ISBN 0-521-46827-2. 
  65. Gutteridge A, Thornton JM (Novemba 2005). "Understanding nature's catalytic toolkit". Trends in Biochemical Sciences 30 (11): 622–9. doi:10.1016/j.tibs.2005.09.006. PMID 16214343. 
  66. McMurry, John (1996). Organic chemistry. Pacific Grove, CA, USA: Brooks/Cole, 1064. ISBN 0-534-23832-7. 
  67. Strecker, Adolph (1850). "Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper". Justus Liebigs Annalen der Chemie 75 (1): 27–45. doi:10.1002/jlac.18500750103. 
  68. Strecker, Adolph (1854). "Ueber einen neuen aus Aldehyd - Ammoniak und Blausäure entstehenden Körper". Justus Liebigs Annalen der Chemie 91 (3): 349–51. doi:10.1002/jlac.18540910309. 
  69. Masumoto S, Usuda H, Suzuki M, Kanai M, Shibasaki M (Mei 2003). "Catalytic enantioselective Strecker reaction of ketoimines". Journal of the American Chemical Society 125 (19): 5634–5. doi:10.1021/ja034980. PMID 12733893. 
  70. Davis, F. A. (1994). Tetrahedron Letters 35: 9351. 
  71. Ishitani, Haruro; Komiyama, Susumu; Hasegawa, Yoshiki; Kobayashi, Shū (2000). "Catalytic Asymmetric Strecker Synthesis. Preparation of Enantiomerically Pure α-Amino Acid Derivatives from Aldimines and Tributyltin Cyanide or Achiral Aldehydes, Amines, and Hydrogen Cyanide Using a Chiral Zirconium Catalyst". Journal of the American Chemical Society 122 (5): 762–6. doi:10.1021/ja9935207. 
  72. Huang, Jinkun; Corey, E. J. (2004). "A New Chiral Catalyst for the Enantioselective Strecker Synthesis of α-Amino Acids". Orgic Letters 62 (6): 5027–9. doi:10.1021/ol047698w. PMID 15606127. 
  73. Duthaler, Rudolf O. (1994). "Recent developments in the stereoselective synthesis of α-aminoacids". Tetrahedron 50 (6): 1539–1650. doi:10.1016/S0040-4020(01)80840-1. 
  74. Ibba M, Söll D (Mei 2001). "The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis". EMBO Reports 2 (5): 382–7. doi:10.1093/embo-reports/kve095 (inactive 2010-02-18). PMC 1083889. PMID 11375928. http://www.nature.com/embor/journal/v2/n5/full/embor420.html. 
  75. Lengyel P, Söll D (Juni 1969). "Mechanism of protein biosynthesis". Bacteriological Reviews 33 (2): 264–301. PMC 378322. PMID 4896351. http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=4896351. 
  76. Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (Machi 2004). "Glutathione metabolism and its implications for health". The Journal of Nutrition 134 (3): 489–92. PMID 14988435. http://jn.nutrition.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=14988435. 
  77. Meister A (Novemba 1988). "Glutathione metabolism and its selective modification". The Journal of Biological Chemistry 263 (33): 17205–8. PMID 3053703. http://www.jbc.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=3053703. 
  78. Carpino, Louis A. (1992). "1-Hydroxy-7-azabenzotriazole. An efficient peptide coupling additive". Journal of the American Chemical Society 115 (10): 4397–8. doi:10.1021/ja00063a082. 
  79. Marasco D, Perretta G, Sabatella M, Ruvo M (Oktoba 2008). "Past and future perspectives of synthetic peptide libraries". Current Protein & Peptide Science 9 (5): 447–67. doi:10.2174/138920308785915209. PMID 18855697. 
  80. Jones, Russell Celyn; Buchanan, Bob B.; Gruissem, Wilhelm (2000). Biochemistry & molecular biology of plants. Rockville, Md: American Society of Plant Physiologists, 371–2. ISBN 0-943088-39-9. 
  81. Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman, 639–49. ISBN 0-7167-4684-0. 
  82. Kivirikko KI, Pihlajaniemi T (1998). "Collagen hydroxylases and the protein disulfide isomerase subunit of prolyl 4-hydroxylases". Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology 72: 325–98. PMID 9559057. 
  83. Whitmore L, Wallace BA (Mei 2004). "Analysis of peptaibol sequence composition: implications for in vivo synthesis and channel formation". European Biophysics Journal 33 (3): 233–7. doi:10.1007/s00249-003-0348-1. PMID 14534753. 
  84. Alexander L, Grierson D (Oktoba 2002). "Ethylene biosynthesis and action in tomato: a model for climacteric fruit ripening". Journal of Experimental Botany 53 (377): 2039–55. doi:10.1093/jxb/erf072. PMID 12324528. 
  85. Urry, Dan W. (2004). "The change in Gibbs free energy for hydrophobic association: Derivation and evaluation by means of inverse temperature transitions". Chemical Physics Letters 399 (1–3): 177–83. doi:10.1016/S0009-2614(04)01565-9. 
  86. Magee T, Seabra MC (Aprili 2005). "Fatty acylation and prenylation of proteins: what's hot in fat". Current Opinion in Cell Biology 17 (2): 190–6. doi:10.1016/j.ceb.2005.02.003. PMID 15780596. 
  87. Pilobello KT, Mahal LK (Juni 2007). "Deciphering the glycocode: the complexity and analytical challenge of glycomics". Current Opinion in Chemical Biology 11 (3): 300–5. doi:10.1016/j.cbpa.2007.05.002. PMID 17500024. 
  88. Smotrys JE, Linder ME (2004). "Palmitoylation of intracellular signaling proteins: regulation and function". Annual Review of Biochemistry 73: 559–87. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.073954. PMID 15189153. 
  89. 89.0 89.1 89.2 89.3 Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. (2004). The cell: a molecular approach. Washington, D.C: ASM Press, 51. ISBN 0-87893-214-3. 
  90. Kyte J, Doolittle RF (Mei 1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". Journal of Molecular Biology 157 (1): 105–32. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955. 
  91. 91.0 91.1 Freifelder, D. (1983). Physical Biochemistry, 2nd, W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-1315-2. [page needed]
  92. Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C (Aprili 2005). "Photo-leucine and photo-methionine allow identification of protein-protein interactions in living cells". Nature Methods 2 (4): 261–7. doi:10.1038/nmeth752. PMID 15782218. 

Marejeo mengine[hariri | hariri chanzo]

  • Doolittle, RF (1989) Vitu visivyohitajika katika Utaratibu wa protini. Katika utabiri wa Muundo wa protini na Kanuni za kuwiana kwa protini (Fasman, G.D ed) Plenum Press, New York, uk 599-623.
  • David L. Nelson na Michael M. Cox, Kanuni za Biokemia chake Lehninger , toleo la 3, 2000, Worth Publishers, ISBN 1-57259-153-6
  • Meierhenrich, UJ: Amino asidi na kutokuwa pacha kwa maisha, Springer-Verlag, Berlin, New York, 2008. ISBN 978-3-540-76885-2
  • Morelli, Robert J. "Mafunzo ya kufyonzwa kwa amino asidi kutoka utumbo mdogo. " San Francisco: Morelli, 1952.

Viungo vya nje[hariri | hariri chanzo]